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Design und Einsatz von Enzymen zur Bekämpfung von Biofilmen / vorgelegt von Uwe Hildebrandt

Enzyme; Proteinase K; Micrococcal Nuklease R; rekombinante Produktion; Cysteinsubstitution; Pichia pastoris; Immobilisierung von Biokatalysatoren; Biofilm; Pseudomonas fluorescens

PPN (Catalogue-ID): 846580829
Personen: Hildebrandt, Uwe [VerfasserIn]
Pietzsch, Markus [Akademischer betreuerIn]
Groth, Thomas [Akademischer betreuerIn]
Hausmann, Rudolf [Akademischer betreuerIn]
Cooperations/Conferences: Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg [Grad-verleihende Institution]
Format: eBook eBook
Language: German
Published: Halle (Saale), 2015
Hochschule: Dissertation, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Naturwissenschaftliche Fakultät I, 2015
Basisklassifikation: 42.13
35.74
Formangabe: Hochschulschrift
Notes: Tag der Verteidigung: 08.12.2015.
Physical Description: 1 Online-Ressource (177 Blatt = 3,68 MB)

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520 |a Proteinase K und Micrococcal Nuklease R wurden rekombinant produziert und genetisch modifiziert, um eine gerichtete Immobilisierung zu ermöglichen. Als Produktionsorganismus für die Micrococcal nuklease R wurde Escherichia coli BL21Gold (DE3) und für die Proteinase K Pichia pastoris X33 verwendet. Die Enzyme wurden enzymatisch aktiv auf poröse und planare Oberflächen wahlweise mit genetisch inseriertem Multi-Histidin-Tag oder über Cysteine immobilisiert. Im Fall der Nuklease konnten enzymatisch aktive Cysteinsubstitutions Mutanten erzeugt werden. Anschließend wurden bioaktive Polypropylenoberflächen auf die Biofilmformation mit Pseudomonas fluorescens untersucht. Bei mit Proteinase K beschichteten Polypropylenfolien konnte ein verminderter bakterieller Bedeckungsgrad von bis zu 25 % abhängig von der Oberflächenbehandlung nachgewiesen werden. Auf Micrococcal Nuklease R-modifizierten Folien stieg im Gegensatz der bakterielle Bedeckungsgrad signifikant an. 
520 |a Proteinase K and micrococcal nuclease R was recombinant produced and genetically modified, to enable site-directed immobilization. The production organism used for micrococcal nuclease R was Escherichia coli BL21Gold (DE3) and for Proteinase K Pichia pastoris X33. All enzymes have been active immobilized on porous and planar surfaces either with genetically introduced multi-histidin-tag or cycteine insertions. In case of nuclease enzymatic active cysteine-substitution mutants was produced. Finally bioactive coated polypropylene surfaces were investigated in biofilm formation by Pseudomonas fluorescens cells. Up to 25 % pseudomonas coverage reduction was observed when Proteinase K was immobilized on polypropylene films dependent on surface treatment. For films coated with micrococcal nuclease R the bacterial coverage has increased significantly. 
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